רשום פופולרי

בחירת העורך - 2019

Shape-shifting חלבון מאחורי מחלת אלצהיימר

Anonim

חוקרים ידעו כי ביתא עמילואיד פפטיד משחק תפקיד בגרימת מחלת אלצהיימר, אבל הם עדיין עובדים כדי לקבוע איך זה הופך להיות רעיל.

פרסומת


יאן ביצ'קה, מהנדס ביו-רפואי מאוניברסיטת וושינגטון בסנט לואיס, ומשתפי פעולה בגרמניה מצאו כי ביתא עמילואיד חייב לשנות את המבנה הפנימי שלו למבנה ארוך ושטוח הנקרא גיליון בטא שייקלט לתוך התא וייהפך לרעיל. תוצאות המחקר פורסמו ב -9 בספטמבר בכתב העת לכימיה ביולוגית.

ביצ'קה, פרופסור להנדסה ביו-רפואית בבית הספר להנדסה ומדעים יישומיים, ומשתפי הפעולה שלו גילו כי מבנה החלבון העמילואיד שהיה מסוגל לחדור לתא היה בעל סוג מסוים של גליונות בטא שבהם הפפטידים שלו נערמו זה על גבי זה, עוגת שכבה.

"אי שם על מסלול צבירה זה, סוג זה של רכיב מבנית נוצר עבור בטא עמילואיד להיכנס לתא", אמר Bieschke. "יש תהליך בן שני שלבים: ביתא עמילואיד יכול לקשור את הממברנה ואת אגרגטים טופס בעוד על פני התא, ואז זה נלקח לתוך התא".

חוקרים של אלצהיימר היו ויכוח ארוך על אם בטא עמילואיד הוא רעיל לפני הכניסה לתא עצב או לאחר שנכנס לתא. ביתא עמילואיד יכול להפריע למיטוכונדריה, או לתחנת האנרגיה של התא. זה גורם לתא להפסיק לנשום מוביל למוות התא בסופו של דבר. מחקרים על חולים עם מחלת האלצהיימר בשלב מאוחר חושפים את המוות של תאי עצב רבים במוח.

עם הידע הזה, Bieschke ושותפיו יכולים לחקור מה קורה ליד בטא עמילואיד פעם בתוך התא ואיך זה אינטראקציה עם המיטוכונדריה.

"אנו נקבע אם נוכל לראות ולמדוד את האינטראקציה עם קרום המיטוכונדריה, ואם מבנים אלה פועלים עם המיטוכונדריה באותה הדרך כמו עם קרום התא החיצוני", הוא אומר. "שאלה נוספת שנשאלה היא: האם אנו יכולים לתפעל את ספיגתם או היווצרותם של מבנים אלה, כך שהם לא יוכלו להיכנס לתא, זו יכולה להיות אסטרטגיה טיפולית שתסייע לחולים עתידיים עם אלצהיימר".

פרסומת



מקור הסיפור:

חומרים שסופקו על ידי אוניברסיטת וושינגטון בסנט לואיס . מקורו של בית מילר. הערה: ניתן לערוך תוכן עבור סגנון ואורך.


עיון ביומן :

  1. שי ג'ין, ניראג'ה קדיה, אווה אילס-טות ', איוון הרלמפיב, שמעון פריזנר, אנדריאס הרמן, אריך א. וונקר, יאן ביצ'קה. עמילואיד β (1-42) צבירה יוזמת ספיגה הסלולר שלה cytotoxicity . Journal of לכימיה ביולוגית, 2016; 291 (37): 19590 DOI: 10.1074 / jbc.M115.691840